Erhitzen ist am besten belegt: Bei rohem Sojamehl verdoppelte es die Verdaulichkeit des Proteins. Isolieren entfernt einen Großteil der Hemmstoffe. Für extrudiertes Erbsenprotein lagen einzelne Messungen bei 82 und 86, gegenüber einem Mittelwert von 70. Für Einweichen, Keimen und Fermentieren nennen die Studien positive Effekte, liefern aber keine Zahlen zur Proteinqualität. Verarbeitung kann auch schaden, vor allem durch starke Hitze.
Warum Pflanzenprotein Verarbeitung braucht
Viele Pflanzen schützen sich mit Stoffen, die die Verdauung bremsen. Herreman et al. 2020 nennen Trypsin-Hemmer, Phytat, Saponine, Glykoalkaloide und Glucosinolate. Dazu kommen Ballaststoffe und die Struktur der Proteine selbst. Moughan & Lim 2024 schreiben, dass Verarbeitung wie Einweichen, Erhitzen, Extrahieren oder Extrudieren die Verdaulichkeit oft verbessert, besonders bei pflanzlichen Lebensmitteln, weil sie solche Stoffe unschädlich macht.
Ein wichtiger Hinweis von Hertzler et al. 2020: Antinährstoffe sind nicht nur schlecht. In geringen Mengen können manche von ihnen etwa den Blutzucker oder das Cholesterin senken.
Erhitzen: der größte Effekt
Die deutlichste Zahl stammt aus einem Bericht der FAO (FAO-Unterausschuss 2012). Rohes Sojamehl mit aktiven Trypsin-Hemmern wurde an Schweinen getestet, einmal roh und einmal im Autoklav erhitzt:
Scheinbare Verdaulichkeit im Dünndarm in %, entfettetes Sojamehl, gemessen an Schweinen. Daten: FAO-Unterausschuss 2012, Tabelle 3c.
Erhitzen hat die Verdaulichkeit also etwa verdoppelt. Das zeigt, warum Garen bei Hülsenfrüchten so wichtig ist. Mehr dazu im Artikel Kochen, Braten, Rösten.
Isolieren: weniger Hemmstoffe, aber nicht automatisch besser
Proteinisolate und -konzentrate werden so hergestellt, dass ein Großteil der Antinährstoffe entfernt wird. Laut Hertzler et al. 2020 wird Sojaprotein-Isolat zu 96 % oder mehr verdaut, Sojamehl nur zu 84 %.
Die Schweinestudie von Mathai et al. 2017 bestätigt das im Kern: Das Isolat enthielt nur rund ein Drittel der Trypsin-Hemmer des Sojamehls (2,75 gegenüber 8,06 Einheiten pro mg), und fast alle essenziellen Aminosäuren wurden besser verdaut (im Mittel 96 % gegenüber 93 %). Trotzdem hatte das Sojamehl den höheren DIAAS: 105 gegenüber 98 für Erwachsene. Bessere Verdaulichkeit allein entscheidet also nicht. Das Aminosäuremuster zählt mit.
Extrudieren: höhere Werte für Erbsenprotein
Beim Extrudieren wird eine Masse unter Druck, Hitze und Scherung durch eine Düse gepresst. So entstehen etwa Proteinsnacks oder die faserige Struktur von Fleischersatz. Laut Herreman et al. 2020 kommt Erbsenprotein im Mittel auf einen DIAAS von 70. Nach dem Extrudieren lagen einzelne Messungen bei 82 oder 86, je nach Temperatur (Kleinkind-Muster).
Ganz so einfach ist es aber nicht. Alotaibi et al. 2026 schreiben in ihrer Laborstudie zu Fleischersatz unter Berufung auf frühere Arbeiten, dass Isolieren, Extrudieren und Erhitzen die Proteinqualität auch verschlechtern können. Mehr dazu im Artikel Fleischersatz vs. Hähnchen.
Einweichen, Keimen, Fermentieren: plausibel, aber kaum gemessen
Für diese klassischen Methoden der Küche ist die Datenlage in den ausgewerteten Studien dünn:
- Einweichen: Hertzler et al. 2020 nennen es als einen Weg, Antinährstoffe zu verringern. Herreman et al. 2020 zitieren eine Studie an Ackerbohnen, nach der Phytat und Trypsin-Hemmer am wirksamsten sanken, wenn die Bohnen erst eingeweicht, dann geschält und anschließend erhitzt wurden. Zahlen zur Proteinqualität nennen sie nicht.
- Keimen: Hertzler et al. und Sharma et al. 2025 führen es als Methode zum Abbau von Antinährstoffen auf. Messwerte zur Proteinqualität fehlen.
- Fermentieren: Herreman et al. zitieren eine Studie, nach der Fermentation oder Enzymbehandlung von Soja die Antinährstoffe verringerte und die Verdaulichkeit bei jungen Schweinen erhöhte. Zahlen dazu stehen nicht im Text. Sharma et al. nennen eine verbesserte Verdaulichkeit im Labor für Soja-Rückstände.
Für Tempeh, Miso oder Sauerteig gibt es in unserer Quellenbasis keine DIAAS-Messung. Wer hier konkrete Zahlen nennt, sollte eine Quelle angeben können.
Wenn Verarbeitung schadet
Moughan & Lim 2024 betonen, dass Verarbeitung die Verdaulichkeit nicht immer verbessert. Vor allem Erhitzen und Trocknen kann über die Maillard-Reaktion Lysin zerstören, auch während der Lagerung. Beispiele aus den Studien:
- Sojaschrot und Rapsschrot verloren nach dem Toasten mit Zucker 30 bis 40 % ihres reaktiven Lysins (Herreman et al. 2020).
- Bei Tofu wurden Methionin und Cystein schlechter verdaut als bei Sojamilch. Die Autoren vermuten, dass das Gerinnen dafür verantwortlich ist. Der DIAAS für Erwachsene sank von 117 auf 97, gemessen an Minischweinen (Reynaud et al. 2021).
- Bei Weizen vermuten Mathai et al. 2017, dass die niedrige Verdaulichkeit von Lysin und Tryptophan auf Hitzeschäden beim Trocknen oder Mahlen zurückgeht.
Grenzen
- Viele Daten stammen aus der Tierfutter-Forschung, oft mit rohen Rohstoffen. Herreman et al. schreiben selbst, dass diese nicht die verarbeiteten und gegarten Formen menschlicher Lebensmittel widerspiegeln.
- Die Extrusionswerte für Erbse stehen im Anhang der Studie und beruhen auf einzelnen Datensätzen.
- Die Übersicht von Sharma et al. stützt sich überwiegend auf andere Übersichtsarbeiten. Wir nutzen sie nur für allgemeine Aussagen.
Häufige Fragen
Was sind Antinährstoffe?
Stoffe in Pflanzen, die die Aufnahme von Nährstoffen bremsen können, zum Beispiel Trypsin-Hemmer, Phytat, Tannine und Saponine. Trypsin-Hemmer blockieren ein Verdauungsenzym für Protein.
Bringt Einweichen von Hülsenfrüchten etwas?
Die Studien nennen Einweichen als eine von mehreren Methoden, Antinährstoffe zu verringern. Bei Ackerbohnen war Einweichen und anschließendes Erhitzen laut einer zitierten Studie am wirksamsten. Genaue Zahlen zur Proteinqualität liefern die ausgewerteten Studien nicht.
Ist fermentiertes Soja besser verdaulich?
Mehrere Übersichten nennen Fermentation als Weg, Antinährstoffe abzubauen und die Verdaulichkeit zu verbessern. Belastbare Zahlen zum DIAAS fermentierter Produkte gibt es in den ausgewerteten Studien aber nicht.
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Zum RechnerQuellen
- Moughan, P. J. & Lim, W. X. J. (2024): Digestible indispensable amino acid score (DIAAS): 10 years on. Frontiers in Nutrition 11, 1389719. doi:10.3389/fnut.2024.1389719
- Hertzler, S. R., Lieblein-Boff, J. C., Weiler, M. & Allgeier, C. (2020): Plant proteins: assessing their nutritional quality and effects on health and physical function. Nutrients 12, 3704. doi:10.3390/nu12123704
- Herreman, L., Nommensen, P., Pennings, B. & Laus, M. C. (2020): Comprehensive overview of the quality of plant- and animal-sourced proteins based on the digestible indispensable amino acid score. Food Science & Nutrition 8, 5379–5391. doi:10.1002/fsn3.1809
- Mathai, J. K., Liu, Y. & Stein, H. H. (2017): Values for digestible indispensable amino acid scores (DIAAS) for some dairy and plant proteins may better describe protein quality than values calculated using the concept for protein digestibility-corrected amino acid scores (PDCAAS). British Journal of Nutrition 117, 490–499. doi:10.1017/S0007114517000125
- Moughan, P. J., Gilani, S., Rutherfurd, S. M. & Tomé, D. (2012): Report of a Sub-Committee of the 2011 FAO Consultation on “Protein Quality Evaluation in Human Nutrition”, mit Anhang von Moughan & Rutherfurd: True ileal amino acid and protein digestibility for selected human foods. FAO, Rom.
- Reynaud, Y., Buffière, C., Cohade, B. et al. (2021): True ileal amino acid digestibility and digestible indispensable amino acid scores (DIAASs) of plant-based protein foods. Food Chemistry 338, 128020. doi:10.1016/j.foodchem.2020.128020
- Alotaibi, M., Muleya, M., Salter, A., Hoad, C. & Eldeghaidy, S. (2026): Comparison of the protein quality of chicken and plant-based chicken analogues using the INFOGEST in-vitro digestion system. Food Chemistry 520, 149734. doi:10.1016/j.foodchem.2026.149734
- Sharma, K., Zhang, W. & Rawdkuen, S. (2025): Dietary plant-based protein supplements: sources, processing, nutritional value, and health benefits. Foods 14, 3259. doi:10.3390/foods14183259
Werte für einzelne Lebensmittel und ihre Herkunft findest du unter Datenbasis & Quellen. Wie proteinscore rechnet, steht unter Methode.