Hitze wirkt in beide Richtungen. Kochen macht manche Proteine erst richtig verdaulich: Gekochtes Eiprotein wurde in einer Studie mit Menschen zu 90 % verdaut, rohes nur zu 51 %. Zu viel oder zu direkte Hitze schadet: Gebratenes Hackfleisch verlor an Qualität, und bei gerösteten Pistazien sank die Verdaulichkeit von Lysin. Am empfindlichsten ist Lysin.
Warum Hitze hilft
Beim Erhitzen entfalten sich Proteine. Verdauungsenzyme kommen dann besser an sie heran. Bei Pflanzen kommt hinzu, dass Hitze Stoffe zerstört, die die Verdauung bremsen, etwa Trypsin-Hemmer. Moughan & Lim 2024 schreiben, dass Verarbeitung wie Einweichen, Erhitzen oder Extrudieren die Verdaulichkeit oft erhöht, besonders bei pflanzlichen Lebensmitteln. Sie fordern deshalb, Lebensmittel so zu testen, wie Menschen sie essen, nicht roh.
Zwei Beispiele aus einem Bericht der FAO (FAO-Unterausschuss 2012):
| Lebensmittel | roh | gegart | Messung |
|---|---|---|---|
| Ei, Verdaulichkeit des Proteins | 51 % | 90 % | Menschen, Dünndarm |
| Sojamehl (entfettet), Verdaulichkeit des Proteins | 37 % | 77 % | Schweine, Dünndarm (scheinbar), im Autoklav erhitzt |
| Sojamehl, Verdaulichkeit von Lysin | 41 % | 80 % | wie oben |
Das Ei-Ergebnis stammt aus einer der wenigen Studien, die direkt an Menschen gemessen haben. Rohes Eiprotein wurde dort nur etwa zur Hälfte verdaut.
Fleisch: Braten ja, übergaren nein
Bailey et al. 2020 haben an Schweinen untersucht, wie sich die Zubereitung von Rindfleisch auswirkt. Rinderbraten (Ribeye) wurde in einer Räucherkammer bei 121 °C auf drei Kerntemperaturen gegart: 56 °C (medium rare), 64 °C (medium) und 72 °C (durch). Hackfleisch wurde roh und vollständig durchgegart getestet. Dafür wurde es in einem Kessel gebräunt, bis kein Rosa mehr zu sehen war und über 72 °C erreicht waren.
Strich = 100, ab hier vollständig verwertbar. DIAAS für Erwachsene, gemessen an Schweinen. Daten: Bailey et al. 2020, Tabelle 6.
- Der Garpunkt beim Braten spielte eine kleine Rolle. Alle drei Braten blieben über 100, die Unterschiede zwischen ihnen waren aber statistisch signifikant. Die Autoren schreiben, die Garstufe habe wenig Einfluss auf Verdaulichkeit und Proteinqualität gehabt. Dass 64 °C am besten abschnitt, erklären sie vor allem damit, dass dieses Stück weniger Fett und mehr essenzielle Aminosäuren enthielt.
- Durchgegartes Hackfleisch verlor deutlich. Der DIAAS fiel von 121 auf 99, der niedrigste Wert aller getesteten Fleischprodukte. Laut den Autoren sanken die gemessenen Gehalte an Lysin und Histidin, und mehrere Aminosäuren wurden schlechter verdaut.
Als mögliche Ursache nennen die Autoren Oxidation: Beim Erhitzen können sich im Protein reaktive Gruppen bilden, die vor allem Lysin, Histidin und Arginin verändern. Hackfleisch ist dafür anfälliger, weil es durch das Zerkleinern mehr Oberfläche hat, die mit Sauerstoff in Kontakt kommt. Ein ganzes Bratenstück ist besser geschützt. Ihr Fazit: Fleisch, das zerkleinert oder mit direkter Hitze in der Pfanne gegart wird, kann an Qualität verlieren, vor allem wenn es übergart wird. Ein Bratenthermometer könne helfen.
Zur Einordnung: Auch 99 ist noch ein sehr guter Wert. Andere Forschende fanden für Rindfleisch niedrigere Werte (roh 97, gebraten 91). Die Autoren führen das auf Unterschiede beim Fett, bei der Messmethode und beim nicht angegebenen Referenzmuster zurück.
Pistazien: Rösten kostet Lysin
Bailey & Stein 2020 haben rohe und geröstete Pistazien an Schweine verfüttert. Geröstet wurde wie in der Industrie üblich: etwa 30 Minuten in einem auf 176 °C vorgeheizten Röster, bis die Nüsse 115 °C erreichten.
Standardisierte Verdaulichkeit im Dünndarm in %, gemessen an Schweinen. Daten: Bailey & Stein 2020, Tabelle 4.
Nach dem Rösten wurden fast alle essenziellen Aminosäuren schlechter verdaut. Die Autoren vermuten Hitzeschäden und Verklumpung der Proteine, die bei Temperaturen über 100 °C auftreten können und besonders Lysin, Histidin und Arginin betreffen.
Der DIAAS sank von 86 auf 83, beide Male begrenzt durch Lysin. Dieser Unterschied war statistisch nicht signifikant, beide Varianten gelten als gute Proteinquelle. Interessant ist ein Detail: Der ältere Kennwert PDCAAS, berechnet mit einem anderen Referenzmuster, stieg nach dem Rösten sogar, von 73 auf 81. Die Autoren folgern, dass DIAAS Hitzeschäden besser abbildet als PDCAAS. Mehr zu den Kennzahlen im Artikel Biologische Wertigkeit vs. DIAAS.
Warum gerade Lysin leidet
Beim Erhitzen, vor allem trocken und in Gegenwart von Zucker, reagiert Lysin mit anderen Molekülen. Das ist die Maillard-Reaktion, die auch für Bräune und Röstaromen sorgt. Das veränderte Lysin kann der Körper nicht mehr verwerten. Moughan & Lim 2024 schreiben, Lysin sei die Aminosäure, die bei der Verarbeitung am leichtesten Schaden nimmt. Arginin, Methionin, Cystein, Threonin und Tryptophan können ebenfalls betroffen sein.
Das ist doppelt ungünstig, weil Lysin bei Getreide ohnehin die knappste Aminosäure ist. Wie stark das bei Brot und Frühstücksflocken ins Gewicht fällt, steht in den Artikeln Brot und Getreide und Cornflakes und Frühstücksflocken. Herreman et al. 2020 zitieren eine Studie, in der Sojaschrot und Rapsschrot nach dem Toasten mit Zucker 30 bis 40 % ihres verwertbaren Lysins verloren.
Was du daraus mitnehmen kannst
- Eier, Hülsenfrüchte und Soja gehören gegart. Die Hitze macht ihr Protein deutlich besser verfügbar.
- Bei Fleisch schadet ein normaler Garpunkt kaum. Starkes Durchgaren, vor allem von Hackfleisch, kann etwas Qualität kosten.
- Langes, trockenes Erhitzen wie Rösten und Toasten trifft vor allem Lysin.
Grenzen der Studien
- Fleisch und Pistazien wurden an Schweinen untersucht, das Ei an Menschen. Daten zu Grillen, Kochen in Wasser oder Mikrowelle gibt es in diesen Studien nicht.
- Getestet wurde je ein Produkt pro Zubereitung, mit sechs bis acht Tieren.
- Die Fleischstudie wurde von einem Verband der Rinderhalter finanziert, die Pistazienstudie aus einem Förderprogramm des US-Landwirtschaftsministeriums.
Häufige Fragen
Ist gekochtes Ei besser als rohes?
Für das Protein ja. In einer Studie mit Menschen wurde Eiprotein gekocht zu etwa 90 % verdaut, roh nur zu etwa 51 %.
Verliert Fleisch beim Braten Protein-Qualität?
Je nach Zubereitung. Ein Rinderbraten blieb bei 56, 64 und 72 °C Kerntemperatur ausgezeichnet. Durchgegartes Hackfleisch fiel dagegen von einem DIAAS von 121 auf 99. Die Autoren raten, Fleisch nicht zu übergaren.
Warum ist Lysin so empfindlich?
Lysin reagiert beim Erhitzen mit Zuckern und anderen Stoffen, die sogenannte Maillard-Reaktion. Das veränderte Lysin kann der Körper nicht mehr nutzen. Laut einer Übersichtsarbeit ist Lysin die Aminosäure, die bei der Verarbeitung am leichtesten Schaden nimmt.
Wie schneidet deine Mahlzeit ab?
Zum RechnerQuellen
- Moughan, P. J., Gilani, S., Rutherfurd, S. M. & Tomé, D. (2012): Report of a Sub-Committee of the 2011 FAO Consultation on “Protein Quality Evaluation in Human Nutrition”, mit Anhang von Moughan & Rutherfurd: True ileal amino acid and protein digestibility for selected human foods. FAO, Rom.
- Bailey, H. M., Mathai, J. K., Berg, E. P. & Stein, H. H. (2020): Most meat products have digestible indispensable amino acid scores that are greater than 100, but processing may increase or reduce protein quality. British Journal of Nutrition 124, 14–22. doi:10.1017/S0007114520000641
- Bailey, H. M. & Stein, H. H. (2020): Raw and roasted pistachio nuts (Pistacia vera L.) are ‘good’ sources of protein based on their digestible indispensable amino acid score as determined in pigs. Journal of the Science of Food and Agriculture 100, 3878–3885. doi:10.1002/jsfa.10429
- Moughan, P. J. & Lim, W. X. J. (2024): Digestible indispensable amino acid score (DIAAS): 10 years on. Frontiers in Nutrition 11, 1389719. doi:10.3389/fnut.2024.1389719
- Herreman, L., Nommensen, P., Pennings, B. & Laus, M. C. (2020): Comprehensive overview of the quality of plant- and animal-sourced proteins based on the digestible indispensable amino acid score. Food Science & Nutrition 8, 5379–5391. doi:10.1002/fsn3.1809
Werte für einzelne Lebensmittel und ihre Herkunft findest du unter Datenbasis & Quellen. Wie proteinscore rechnet, steht unter Methode.